Будова білків

Серед органічних речовин білки, або протеїни, - Найчисленніші, найбільш різноманітні і мають першорядне значення біополімери. На їхню частку припадає 50 — 80% сухої маси клітини.

Молекули білків мають великі розміри, тому їх називають макромолекулами. Крім вуглецю, кисню, водню та азоту, до складу білків можуть входити сірка, фосфор та залізо. Білки відрізняються один від одного числом (від ста до декількох тисяч), складом та послідовністю мономерів. Мономерами білків є амінокислоти (рис. 1)

Нескінченна різноманітність білків створюється за рахунок різного поєднання всього 20 амінокислот. Кожна амінокислота має свою назву, особливу будову та властивості. Їхню загальну формулу можна представити в наступному вигляді:

Молекула амінокислоти складається з двох однакових для всіх амінокислот частин, одна з яких є аміногрупою (-NH₂) з основними властивостями, інша - карбоксильною групою (-COOH) з кислотними властивостями. Частина молекули, звана радикалом (R), у різних амінокислот має різну будову. Наявність в одній молекулі амінокислоти основної та кислотної груп зумовлює їхню високу реакційну здатність. через ці групи відбувається поєднання амінокислот при утворенні білка. При цьому виникає молекула води, а електрони, що звільнилися, утворюють пептидний зв'язок. Тому білки називають поліпептидами.

Молекули білків може мати різні просторові зміни, й у будові розрізняють чотири рівня структурної організації.

Послідовність амінокислот у складі поліпептидного ланцюга становить первинну структуру білки.Вона унікальна для будь-якого білка та визначає його форму, властивості та функції.
Більшість білків мають вигляд спіралі в результаті утворення водневих зв'язків між -CO- і -NH- групами різних амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга Водневі зв'язки є маломіцними, але в комплексі вони забезпечують досить міцну структуру. Ця спіраль - вторинна структура білки.

Третинна структура - Тривимірне просторове «упаковування» поліпептидного ланцюга. В результаті виникає химерна, але для кожного білка специфічна конфігурація. глобула. Міцність третинної структури забезпечується різноманітними зв'язками, що виникають між амінокислотними радикалами.

Четвертична структура характерна задля всіх білків. Вона виникає в результаті з'єднання декількох макромолекул із третинною структурою у складний комплекс. Наприклад, гемоглобін крові людини представляє комплекс із чотирьох макромолекул білка.
Така складність структури білкових молекул пов'язана з різноманітністю функцій, властивих цим біополімерів.
Порушення природної структури білка називають денатурацією. Вона може відбуватися під впливом температури, хімічних речовин, променистої енергії та інших факторів. При слабкому впливі розпадається лише четвертинна структура, при сильнішому - третинна, а потім - вторинна, і білок залишається у вигляді поліпептидного ланцюга.
Цей процес частково звернемо: якщо не порушено первинну структуру, то денатурований білок здатний відновлювати свою структуру. Звідси випливає, що всі особливості будови макромолекули білка визначаються його первинною структурою.

Крім простих білків, Що складаються тільки з амінокислот, є ще й складні білки

Будова білків

Серед органічних речовин білки, або протеїни, - Найчисленніші, найбільш різноманітні і мають першорядне значення біополімери. На їхню частку припадає 50 — 80% сухої маси клітини.

Молекули білків мають великі розміри, тому їх називають макромолекулами. Крім вуглецю, кисню, водню та азоту, до складу білків можуть входити сірка, фосфор та залізо. Білки відрізняються один від одного числом (від ста до декількох тисяч), складом та послідовністю мономерів. Мономерами білків є амінокислоти (рис. 1)

Нескінченна різноманітність білків створюється за рахунок різного поєднання всього 20 амінокислот. Кожна амінокислота має свою назву, особливу будову та властивості. Їх загальну формулу можна подати у такому вигляді:

Молекула амінокислоти складається з двох однакових для всіх амінокислот частин, одна з яких є аміногрупою (-NH₂) з основними властивостями, інша - карбоксильною групою (-COOH) з кислотними властивостями. Частина молекули, звана радикалом (R), у різних амінокислот має різну будову. Наявність в одній молекулі амінокислоти основної та кислотної груп зумовлює їхню високу реакційну здатність. через ці групи відбувається поєднання амінокислот при утворенні білка. При цьому виникає молекула води, а електрони, що звільнилися, утворюють пептидний зв'язок. Тому білки називають поліпептидами.

Молекули білків може мати різні просторові зміни, й у будові розрізняють чотири рівня структурної організації.

Послідовність амінокислот у складі поліпептидного ланцюга становить первинну структуру білки. Вона унікальна для будь-якого білка та визначає його форму, властивості та функції.
Більшість білків мають вигляд спіралі в результаті утворення водневих зв'язків між -CO- і -NH- групами різних амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга Водневі зв'язки є маломіцними, але в комплексі вони забезпечують досить міцну структуру. Ця спіраль - вторинна структура білки.

Третинна структура - Тривимірне просторове «упаковування» поліпептидного ланцюга. В результаті виникає химерна, але для кожного білка специфічна конфігурація. глобула. Міцність третинної структури забезпечується різноманітними зв'язками, що виникають між амінокислотними радикалами.

Четвертична структура характерна задля всіх білків. Вона виникає в результаті з'єднання декількох макромолекул із третинною структурою у складний комплекс. Наприклад, гемоглобін крові людини представляє комплекс із чотирьох макромолекул білка.
Така складність структури білкових молекул пов'язана з різноманітністю функцій, властивих цим біополімерів.
Порушення природної структури білка називають денатурацією. Вона може відбуватися під впливом температури, хімічних речовин, променистої енергії та інших факторів. При слабкому впливі розпадається лише четвертинна структура, при сильнішому - третинна, а потім - вторинна, і білок залишається у вигляді поліпептидного ланцюга.
Цей процес частково звернемо: якщо не порушено первинну структуру, то денатурований білок здатний відновлювати свою структуру. Звідси випливає, що всі особливості будови макромолекули білка визначаються його первинною структурою.

Крім простих білків, Що складаються тільки з амінокислот, є ще й складні білки

Біологія 11 клас

Білки *(протеїни)* - це поліпептиди, до складу молекул яких входить безліч залишків амінокислот (до кількох тисяч). * Білки - нерегулярні біополімери. * Вони відрізняються кількістю амінокислотних ланок, їх складом і послідовністю розташування. У цьому кожен білок має особливий, властивий лише йому порядок чергування амінокислот.

рівні структурної організації білкових молекул. Щоб білок міг виконувати свою біологічну функцію, його молекула повинна мати певну просторову конфігурацію. Розрізняють чотири основні рівні організації білкових молекул — первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури (рис. 4.1).

Первинна структура білка - це строго певна послідовність амінокислотних залишків у лінійному поліпептидному ланцюзі. Кожен білок має унікальну первинну структуру. Її існування обумовлене наявністю міцних пептидних зв'язків між залишками амінокислот. Усі наступні, складніші структури формуються з урахуванням первинної. Тому зміна первинної структури (наприклад, заміна одних амінокислотних залишків на інші) призводить до зміни форми молекули, властивостей та функцій білка.

Вторинна структура білка формується за рахунок утворення численних водневих зв'язків між атомами водню NH-груп та атомами кисню CO-груп різних амінокислотних залишків. Незважаючи на те, що ці зв'язки слабші за ковалентні, їх кількість забезпечує стабільність вторинної структури.

Найчастіше водневі зв'язки виникають усередині одного поліпептидного ланцюга між близько розташованими залишками амінокислот, що призводить до закручування цього ланцюга в так звану α-спіраль.

Іноді водневі зв'язки виникають між відносно віддаленими один від одного ділянками поліпептидного ланцюга (або кількох різних ланцюгів). паралельно (якщо поліпептидні ланцюги йдуть в одному напрямку, наприклад, від N-кінця до C-кінця) або антипаралельно (якщо ланцюги мають протилежний напрямок: одна йде від N-кінця до С-кінця, а сусідня навпаки).* При цьому формується складчаста структура, що нагадує гармошку. β-складчастий шар (Див. рис. 4.1).

Лише деякі білки мають вторинну структуру, представлену тільки α-спіраллю або β-складчастим шаром. кератин - Основний білок волосся і нігтів людини, а вторинна структура фіброїну (Білка натурального шовку) представлена ​​виключно β-складчастим шаром.

*α-спіральні та β-структурні ділянки білкової молекули можуть взаємодіяти один з одним і між собою, утворюючи впорядковані структури (ансамблі). мають вид шпильок, арок, зигзагів та ін. Ділянки, що мають α- та β- будову, можуть формувати ансамблі складу αβ, βαβ, βαβαβ і т. п. Ці просторові конфігурації є так званою надвторинну структуру білки.

Ансамблі надвторинної структури є основою для формування у молекулах білків доменів. Це структурно і функціонально відокремлені області, з'єднані один з одним короткими фрагментами поліпептидного ланцюга шарнірними ділянками.

Наприклад, молекули мембранних білків-рецепторів найчастіше складаються із трьох доменів. Надмембранний домен забезпечує прийом зовнішніх сигналів, внутрімембранний закріплює білок в мембрані, підмембранний здійснює передачу сигналу всередину клітини. Іншим прикладом може бути сироватковий альбумін - білок плазми крові, здатний зв'язуватися з вищими карбоновими кислотами, білірубіном, деякими токсинами та іншими сполуками і доставляти їх у ті чи інші органи. Молекула цього білка містить три домени, кожен з яких відповідає за вибіркове зв'язування з певними речовинами.

Формування т ретичної структури забезпечують водневі, іонні та інші зв'язки, що виникають між різними групами атомів білкової молекули. У водному середовищі молекула білка особливим чином укладається у просторі, набуваючи компактної форми. При цьому гідрофобні амінокислотні радикали занурюються всередину білкової молекули і притягуються один до одного - таке тяжіння називається гідрофобною взаємодією . Гідрофільні ділянки поліпептиду, навпаки, розташовуються на поверхні та взаємодіють із молекулами води. У багатьох білків в освіті третинної структури беруть участь ковалентні дисульфідні зв'язку (S-S зв'язку), які виникають між залишками амінокислоти цистеїну (рис. 4.2). Третинна структура кожного білка має особливу, неповторну просторову конфігурацію.

Багато білків здатні виконувати свої біологічні функції, маючи третинну структуру.Але деяким білкам при цьому необхідне об'єднання у єдиний комплекс двох чи більше молекул, мають третинну структуру. Так виникає четвертинна структура білки. Молекули, що входять до її складу * (їх називають субодиницями або протомірами) *, можуть бути однаковими або різними. Вони утримуються разом завдяки різним видам нековалентних зв'язків. водневим, іонним, гідрофобним взаємодіям та ін. У деяких білках, наприклад, імуноглобулінах, до безлічі таких зв'язків додаються кілька ковалентних. дисульфідних. Прикладом білка, що має четвертинну структуру, може бути гемоглобін (Рис. 4.3).

До складу гемоглобіну людини входять чотири поліпептидні ланцюги двох різних типів: два α-ланцюга (що містять по 141 амінокислотному залишку) і два β-ланцюга (по 146 залишків). Кожен ланцюг формує спеціальну гідрофобну кишеню, в якій розташовується компонент небілкової природи - гем. Центральну частину гема займає іон Fe2+.