Складні білки

Складні білки(протеїди, холопротеїни) - двокомпонентні білки, в яких крім пептидних ланцюгів (простого білка) міститься компонент неамінокислотної природи - простетична група. При гідроліз складних білків, крім амінокислот, звільняється небілкова частина або продукти її розпаду.

Як простетична група можуть виступати різні органічні (ліпіди, вуглеводи) і неорганічні (метали) речовини.

Залежно від хімічної природи простетичних груп серед складних білків виділяють такі класи:

• Глікопротеїди, що містять як простетичну групу ковалентно пов'язані вуглеводні залишки та їх підклас - протеоглікани, з мукополісахаридними простетичними групами. В утворенні зв'язку з вуглеводними залишками зазвичай беруть участь гідроксильні групи серину або треоніну. Більшість позаклітинних білків, зокрема, імуноглобуліни - глікопротеїди. У протеогліканах вуглеводна частина становить ~95%, вони є основним компонентом міжклітинного матриксу.
• Ліпопротеїди, що містять як простетичну частину нековалентно пов'язані ліпіди. Ліпопротеїди, утворені білками-аполіпопротеїнами ліпідами, що зв'язуються з ними, і виконують функцію транспорту ліпідів.
• Металопротеїни, що містять негемові координаційно пов'язані іони металів. Серед металопротеїдів є білки, що виконують депонуючі та транспортні функції (наприклад, залізовмісні феритин і трансферин) і ферменти (наприклад, цинксодержащая карбоангідраза та різні супероксиддисмутази, що містять як активні центри іони міді, марганцю, заліза та інших металів)
• Нуклеопротеїни, що містять нековалентно зв'язані ДНК або РНК, зокрема хроматин, з якого складаються хромосоми, є нуклеопротеїдом.
• Фосфопротеїди, що містять як простетичну групу ковалентно пов'язані залишки фосфорної кислоти. В утворенні складноефірного зв'язку з фосфатом беруть участь гідроксильні групи серину або треоніну, фосфопротеїни є, зокрема, казеїн молока:
• Хромопротеїди — збірна назва складних білків із забарвленими простетичними групами різної хімічної природи. До них відноситься безліч білків з металовмісною порфіринової простетичної групою, що виконують різноманітні функції - гемопротеїни (білки, що містять як простетичну групу гем - гемоглобін, цитохроми та ін), хлорофіл; флавопротеїди з флавіновою групою, та ін.

Пов'язані поняття

Амінокислоти (амінокарбонові кислоти; АМК) - органічні сполуки, в молекулі яких одночасно містяться карбоксильні та амінні групи. Основні хімічні елементи амінокислот - це вуглець (C), водень (H), кисень (O) та азот (N), хоча інші елементи також зустрічаються в радикалі певних амінокислот. Відомі близько 500 амінокислот, що зустрічаються в природі (хоча тільки 20 використовуються в генетичному коді).

Біополімери - клас полімерів, що зустрічаються в природі в природному вигляді, що входять до складу живих організмів: білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди, лігнін. Біополімери складаються з однакових (або подібних) ланок мономерів. Мономери білків – амінокислоти, нуклеїнових кислот – нуклеотиди, у полісахаридах – моносахариди.

Вуглеводи - органічні речовини, що містять карбонільну групу і кілька гідроксильних груп.Назва класу сполук походить від слів «гідрати вуглецю», вона була вперше запропонована До. Шмідтом у 1844 році. Поява такої назви пов'язана з тим, що перші з відомих вуглеводів науці описувалися брутто-формулою Cx(H2O)y, формально будучи сполуками вуглецю і води.

Метаболізм (від грец. «Перетворення», «Зміна») або обмін речовин - набір хімічних реакцій, які виникають в живому організмі для підтримки життя. Ці процеси дозволяють організмам зростати і розмножуватися, зберігати свої структури та відповідати на впливи навколишнього середовища.

Фенілаланін (α-аміно-β-фенілпропіонова кислота, скор.: Фен, Phe, F) - ароматична альфа-амінокислота. Існує у двох оптично ізомерних формах l і d та у вигляді рацемату (dl). За хімічною будовою сполуку можна представити як амінокислоту аланін, в якій один із атомів водню заміщений фенільною групою.

Згадки у літературі

Для того щоб оцінити всю значущість білків у природі та існуванні людини, досить згадати один із відомих висловів Фрідріха Енгельса: «Життя – це спосіб існування білкових тіл». Саме білки становлять основу протоплазми та зустрічаються усюди, де є життя, незалежно від форми її організації. З білками пов'язані такі властивості організмів, як травлення, подразливість, рух, здатність до розмноження, скоротливість, травлення та ін. Білки будуються з амінокислот, як із цеглинок будується будинок. Різноманітність білків дуже велика. Кожному відповідає послідовність амінокислот. Білки можуть бути простими (складатися лише з амінокислот) та складними.До простих білків відносять альбуміни (альбумін яєчний), кератин волосся, шкіри, пір'я у птахів, колаген шкіри, сухожиль у людини. функції, яку виконують білки в організмі, можуть бути структурними (у складі сполучної тканини), транспортними (у складі гемоглобіну), захисними (утворюють антитіла), скорочувальними (у м'язах), запасними (молоко), гормонами, ферментами та іншими біологічно активними речовинами. Одержуваної з їжею кількості енергії. З білків будуються всі органи та тканини людини. Саме білки є необхідною умовою для зростання підтримки їхньої цілісності.

Складні білки, або протеїди, являють собою з'єднання білка з речовиною небілкової природи. в тому числі спадковості.

Складні білки (нуклеопротеїди) беруть участь у передачі спадкових властивостей організму. Білок використовується організмом як джерело енергії: 1 г білка містить 4,1 ккал.

Білок - основний пластичний матеріал. У складі скелетних м'язів міститься приблизно 20% білка. .Крім цього, білок є складовою гемоглобіну і забезпечує транспортування кисню. Білок крові (фібриноген) бере участь у процесі її згортання. Складні білки (нуклеопротеїди) сприяють передачі у спадок якостей організму. Білок є джерелом енергії, необхідної для виконання вправ: 1 г білка містить 4,1 ккал.

Порфірини – це широко поширений у природі пігмент, в основі своєї молекули лежить порфін, структура якого представлена ​​чотирма кільцями піролу (з'єднання, що є безбарвною рідиною, що швидко темніє на повітрі). Порфірини входять до складу складних білків (гемоглобін, міоглобін, цитохром, каталаза) та є проміжними продуктами їх синтезу. Вміст порфіринів у крові збільшується при порушенні їх утилізації (в результаті порфірій), при свинцевій інтоксикації. Найбільш часто визначають δ-амінолевулінову кислоту та порфобіліноген.

Пов'язані поняття (продовження)

Непротеїногенні амінокислоти (також некодовані) - амінокислоти, які не беруть участь у біосинтезі білка (не входять до складу білків), багато з них є токсинами та інгібіторами ферментів різноманітних метаболічних реакцій. Відомо понад 140 природних амінокислот і, можливо, більше тисячі їх комбінацій.

Полісахариди – високомолекулярні вуглеводи, полімери моносахаридів (глікани). Молекули полісахаридів є довгими лінійними або розгалуженими ланцюжками моносахаридних залишків, з'єднаних глікозидним зв'язком. При гідролізі утворюють моносахариди чи олігосахариди. У живих організмів виконують резервні (крохмаль, глікоген), структурні (целюлоза, хітин) та інші функції.

Пуриновий обмін (пуриновий метаболізм) - сукупність процесів синтезу і розпаду пуринів і пуринових нуклеотидів, що протікають в живих організмах.

Простетична група - небілковий (і не похідний від амінокислот) компонент, ковалентно пов'язаний з білком, який виконує важливу роль у біологічній активності білка. Простетичні групи можуть бути органічні (вітаміни, вуглеводи, ліпіди) або неорганічні (наприклад, іони металів).

Цереброзиди (глікосфінголіпіди) (від латів. cerebrum - мозок) - природні органічні сполуки з групи складних ліпідів. Компоненти клітинних мембран. Вперше було виявлено у складі мозку (звідси назва).

Ліпіди (від грец. λίπος - жир) - велика група природних органічних сполук, що включає жири і жироподібні речовини. Молекули простих ліпідів складаються зі спирту та жирних кислот, складних - зі спирту, високомолекулярних жирних кислот та інших компонентів. Містяться у всіх живих клітинах.

Окислювальне декарбоксилювання пірувату - біохімічний процес, що полягає в відщепленні однієї молекули вуглекислого газу (СО2) від молекули пірувату та приєднання до декарбоксильованого пірувату коферменту А (КоА) з утворенням ацетил-КоА; є проміжним етапом між гліколізом та циклом трикарбонових кислот. Декарбоксилювання пірувату здійснює складний піруватдегідрогеназний комплекс (ГДК), що включає в себе 3 ферменти і 2 допоміжні білки, а для його функціонування.

Тетрасахариди (від ін. грец. τέσσερις - чотири - два і ζάχαροη - цукор) - органічні сполуки, одна з груп вуглеводів; є окремим випадком олігосахаридів.

Нуклеїнова кислота (від лат.nucleus – ядро) – високомолекулярна органічна сполука, біополімер (полінуклеотид), утворений залишками нуклеотидів. Нуклеїнові кислоти ДНК і РНК присутні в клітинах всіх живих організмів і виконують найважливіші функції зберігання, передачі та реалізації спадкової інформації.

Біохімія (біологічна, або фізіологічна хімія) — наука про хімічний склад живих клітин і організмів, а також про хімічні процеси, що лежать в основі їх життєдіяльності. Термін «біохімія» епізодично вживався з середини XIX століття, у класичному сенсі він був запропонований та введений у наукове середовище у 1903 році німецьким хіміком Карлом Нейбергом.

Харчова цінність - поняття, що відображає всю повноту корисних властивостей харчового продукту, включаючи ступінь забезпечення фізіологічних потреб людини в основних харчових речовинах, енергію та органолептичні властивості. Характеризується хімічним складом харчового продукту з урахуванням його споживання загальноприйнятому кількості.

Білки (протеїни, поліпептиди) - високомолекулярні органічні речовини, що складаються з альфа-амінокислот, з'єднаних в ланцюжок пептидним зв'язком. У живих організмах амінокислотний склад білків визначається генетичним кодом, при синтезі здебільшого використовується 20 стандартних амінокислот. Багато їх комбінацій створюють молекули білків з великою різноманітністю властивостей. Крім того, амінокислотні залишки у складі білка часто зазнають посттрансляційних модифікацій, які можуть.

Анаболізм (від грец. ἀναβολή, «підйом») або пластичний обмін - сукупність хімічних процесів, що становлять одну із сторін обміну речовин в організмі, спрямованих на утворення високомолекулярних сполук.

Біомолекули – це органічні речовини, які синтезуються живими організмами. До складу біомолекул включають білки, полісахариди, нуклеїнові кислоти, а також дрібніші компоненти обміну речовин. Біомолекули складаються з атомів вуглецю, водню, азоту, кисню, а також фосфору та сірки. Інші атоми входять до складу біологічно значимих речовин значно рідше.

Гетерополімери (від "гетеро-" - Різний, відмінний, не такий) - полімери, молекули яких складаються з декількох різних типів мономерів. Цим вони від гомополімерів, до складу яких входить єдиний тип мономерів. До гетерополімерів відносяться такі природні біополімери, як білки, нуклеїнові кислоти, пептидоглікан, гіалуронова кислота та інші.

Нікотинамідаденіндінуклеотид (англ. Nicotinamide adenine dinucleotide, скор. NAD, НАД, застар. diphosphopyridine nucleotide, DPN, ДПН) - кофермент, наявний у всіх живих клітинах. NAD є динуклеотидом і складається з двох нуклеотидів, з'єднаних своїми фосфатними групами. Один з нуклеотидів як азотистий основи містить аденін, інший - нікотинамід. Нікотинамідаденіндінуклеотид існує у двох формах: окисленої (NAD+, NADox) та відновленої (NADH, NADred).

Ферменти (від латів. fermentum) — зазвичай досить складні молекули білка, рибосом чи його комплекси, які прискорюють хімічні реакції у живих системах. Кожен фермент, згорнутий у певну структуру, прискорює відповідну хімічну реакцію: реагенти у такій реакції називаються субстратами, а речовини, що виходять, — продуктами.Ферменти специфічні до субстратів: АТФ-аза каталізує розщеплення тільки АТФ, а кіназ фосфорилази фосфорилює тільки фосфорилазу.Ферментативна активність може регулюватися.

Фітази (міо-інозитол-1,2,3,4,5,6-гексакісфосфат-фосфогідролази) – група ферментів, що належать до підкласу фосфатаз, що здійснюють вивільнення хоча б одного фосфат-іону з молекули фітинової кислоти. В результаті гідролізу фітинової кислоти утворюються нижчі, тобто містять менше шести залишків фосфорної кислоти, інозитолфосфати, інозитол та неорганічний фосфат, а також вивільняються пов'язані з фітатами катіони.

Аміносахара - похідні вуглеводів, утворені заміщенням однієї або декількох гідроксильних груп на аміногрупу.

Пептидна зв'язок - вид амідного зв'язку, що виникає при утворенні білків і пептидів в результаті взаємодії α-аміногрупи (-NH2) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти.

α-аміномасляна кислота (AABA, бутирин, етилгліцин) — органічна сполука, α-амінокислота, що утворюється в живих організмах у процесі метаболізму білків, але не була виявлена ​​в природних пептидах (тобто є непротеїногенною амінокислотою). В організмі людини вона бере участь, наприклад, у біосинтезі офтальмової кислоти.

Фруктан – полімер фруктози. Кожна молекула фруктана складається з безлічі молекул β-D-фруктози та однієї молекули α-D-глюкози, пов'язаної з фруктозою через свій напівацетальний гідроксил. Таким чином, всі фруктани — полісахариди, що не відновлюють. Особливу групу складають фруктани з коротким ланцюгом, звані фруктоолігосахариди.Фруктани можна виявити в таких продуктах харчування як агава, артишок, спаржа, цибуля-порей, часник, цибуля (включаючи цибулю-шалот), якон, хікама та пшениця.

Моносахариди (від грец. μόνος 'єдиний', лат. saccharum 'цукор' і суфікса -ід), - органічні сполуки, одна з основних груп вуглеводів; найпростіша форма цукру; зазвичай є безбарвними, розчинними у воді, прозорими твердими речовинами. Деякі моносахариди мають солодкий смак. Моносахариди — стандартні блоки, з яких синтезуються дисахариди (такі, як сахароза, мальтоза, лактоза), олігосахариди та полісахариди (такі, як целюлоза та крохмаль), містять гідроксильні.

Пентози (від др.-грец. πέμπτος - «п'ять» + фр. -ose - Суфікс, що позначає приналежність до цукрів) - загальна родова хімічна назва класу п'ятивуглецевих моносахаридів, тобто цукрів, загальною формулою яких є C5(H2O)5, або C5H10O5.

Аденозинтрифосфат або Аденозинтрифосфорна кислота (скор. АТФ, англ. АТР) - нуклеозидтрифосфат, що має велике значення в обміні енергії та речовин в організмах. АТФ — універсальне джерело енергії всім біохімічних процесів, які у живих системах, зокрема освіти ферментів. Відкриття речовини відбулося 1929 року групою вчених Гарвардської медичної школи — Карлом Ломаном, Сайрусом Фіске та Йеллапрагадою Суббарао, а 1941 року Фріц Ліпман показав, що АТФ є основним.

Пероксисома - клітинна органела, оточена єдиною мембраною і не містить ДНК або рибосом (на відміну від мітохондрій та хлоропластів). Пероксисоми є у всіх еукаріотичних клітинах.Вони містять ферменти, які з допомогою молекулярного кисню окислюють деякі органічні речовини. У пероксисомах відбувається β-окислення жирних кислот. Вони також протікають перші етапи освіти плазмалогенов. У рослин пероксисоми клітин листя беруть участь у процесі фотодихання.

Метилгліоксаль (пірувальдегід, 2-оксопропаналь) - альдегід піровиноградної кислоти, є одночасно альдегідом та кетоном.

Біосинтез холестерину – освіта в живому організмі органічного спирту холестерину стероїдної природи. Синтез холестерину відбувається у клітинах печінки (50%), кишечнику та шкірі. У клітині він йде у гладкому ендоплазматичному ретикулумі та цитозолі. Біосинтез холестерину є основою синтезу інших стероїдних сполук.

Серин (англ. Serine; α-аміно-β-оксипропіонова кислота; 2-аміно-3-гідроксипропанова кислота) - гідроксиамінокислота, існує у вигляді двох оптичних ізомерів - L і D.

Шикиматний шлях - метаболічний шлях, проміжним метаболітом якого є шикімова кислота (шикімат). Шикиматний шлях відзначається як спеціалізований шлях біосинтезу бензоїдних ароматичних сполук (дуже часто в цій якості поряд з шикіматним шляхом відзначається також полікетидний (ацетатно-малонатний) механізм побудови бензольних ядер - замикання (zip-складання) ароматичних систем за допомогою внутрішньомолекулярної конденсації. Шикиматним шляхом у природі синтезуються.

Пептидо-нуклеїнові кислоти (ПНК, англ. PNA, Peptide nucleic acid) - це хімічні речовини, схожі на РНК або ДНК.В даний час ПНК не виявлено у складі живих організмів і виходять шляхом хімічного синтезу для використання в деяких біологічних експериментах та медицині.

Сіалові кислоти (від грец. σίαλον «слина») — загальна назва N- і O-заміщених похідних нейрамінової кислоти, моносахариду з дев'ятиатомним вуглецевим ланцюгом. часто називають сіалової кислоти. поширені в тканинах тварин, проте зустрічаються також у рослин, грибів і бактерій.

Фосфорилювання - процес перенесення залишку фосфорної кислоти від фосфорилюючого агента-донора до субстрату, який, як правило, каталізується ферментами і веде до утворення складних ефірів фосфорної кислоти.

Цикл трикарбонових кислот (скор. ЦТК, цикл Кребса, цитратний цикл, цикл лимонної кислоти) - центральна частина загального шляху катаболізму, циклічний біохімічний процес, в ході якого ацетильні залишки (СН3СО-) окислюються до діоксиду вуглецю (CO2) цикл утворюється 2 молекули CO2, 3 НАДН, 1 ФАДH2 і 1 ГТФ (або АТФ).

Фітинова кислота, або міо-інозитгексафосфорна кислота, - це тривіальні назви D-міо-інозитол-1,2,3,4,5,6-гексакісдигідрофосфорної кислоти (молекулярна маса 660), яка являє собою складний ефір циклічного шестиатомного поліспирту міо-інози (або міо-інозиту) та шести залишків ортофосфорної кислоти Повна назва цієї сполуки точно характеризує її хімічну будову: приставка міо вказує на певну орієнтацію гідроксильних груп щодо інозитольного кільця.

Альфа-окислення (α-окислення, англ. alpha oxidation) - один з механізмів деградації жирних кислот (поряд з β-окисленням та ω-окисленням). Використовується для розщеплення розгалужених жирних кислот, що мають метильну групу при β-атомі вуглецю, оскільки звичайне β-окислення у цьому випадку неможливе. Відбувається, як у тварин, і у рослин, лише у пероксисомах.

Пермеази (permease) - ферментоподібні білки, що беруть участь у транспорті метаболітів, знаходяться в периплазмі клітини. Ці білки беруть участь у полегшеній дифузії речовин у клітину. Цим шляхом до клітини надходить обмежена кількість сполук.

Асиміляція (уподібнення) - сукупність процесів біосинтезу органічних речовин із витратою енергії у живому організмі. Біосинтез високомолекулярних сполук (білків, нуклеїнових кислот, полісахаридів, ліпідів). Неможливе без енергії. Синонім слова анаболізм.

Гістидин (L-α-аміно-β-імідазолілпропіонова кислота) - гетероциклічна альфа-амінокислота, одна з 20 протеїногенних амінокислот. Є однією з двох умовно незамінних амінокислот (поряд з аргініном). Незамінною є лише для дітей.

Фосфоліпіди - складні ліпіди, складні ефіри багатоатомних спиртів та вищих жирних кислот. Містять залишок фосфорної кислоти та з'єднану з нею додаткову групу атомів різної хімічної природи.

Глікозаміноглікани, мукополісахариди (від лат. mucus - слиз) - вуглеводна частина протеогліканів, полісахариди, до складу яких входять аміносахара-гексозаміни. В організмі глікозаміноглікани ковалентно пов'язані з білковою частиною протеогліканів і у вільному вигляді не зустрічаються.

Хромопротеїди (від грец. Chroma - фарба) - складні білки, що складаються з простого білка і пов'язаного з ним забарвленого небілкового компонента - простетичної групи. Розрізняють гемопротеїни (містять як простетичну групу гем), магнійпорфірини та флавопротеїни (містять похідні ізоаллоксазину). Хромопротеїди беруть участь у таких процесах життєдіяльності, як фотосинтез, клітинне дихання та дихання всього організму, транспорт кисню та вуглекислого газу, окисно-відновні.

Фосфатаза - фермент, який каталізує дефосфорилювання субстрату (як правило іншого білка) в результаті гідролізу складно-ефірного зв'язку фосфорної кислоти. При цьому утворюється фосфатний аніон та молекула продукту з гідроксильною групою. За своєю каталітичною та фізіологічною дією фосфатаза є антагоністом фосфорилази та кінази, які приєднують фосфатну групу до субстрату.

Складні тіоефіри - органічні сполуки, що містять функціональну групу C-S-CO-C і є складними ефірами тіолів та карбонових кислот. Складні тіоефіри відіграють важливу роль у біохімічних процесах, найвідоміший представник цього класу – ацетил-CoA.

Згадки у літературі (продовження)

Мінеральні речовини представлені іонами, солями у складі білків, вітамінів, ферментів, гормонів. Складні білки (протеїди) у своєму складі мають фосфор, залізо, кальцій, магній, калій, натрій, сірку та ін. Складні ферменти у складі простетичної групи містять мікроелементи (мідь, залізо, марганець та ін.), що різко активізує їхню біохімічну діяльність. Багато вітамінів, особливо групи B, гормони також включають мікро-і ультрамікроелементи.

Гемоглобін – основний компонент еритроцитів (червоні кров'яні тільця), являє собою складний білок, що складається з гема (залізовмісна частина) та глобіну (білкова частина). Головна функція гемоглобіну полягає у перенесенні кисню від легень до тканин, а також у виведенні вуглекислого газу (CO2) з організму та регуляції кислотно-основного стану.

Лектини – складні білки, металовмісні глікопротеїни. Небілкові компоненти лектинів: вуглеводи, іони кальцію, марганцю, рідше цинку, магнію та інших металів. Лектини – це природні сполуки, виявлені в усіх живих організмах, які взаємодія з клітинними рецепторами є природну реакцію. Вони мають властивість оборотно і вибірково пов'язувати вуглеводи, не викликаючи їх хімічного перетворення, забезпечують транспортування та накопичення вуглеводів, визначають специфічність міжмолекулярних взаємодій (процеси впізнавання макромолекул та клітин), міжклітинні взаємодії. Лектини імітують дію інсуліну, знижуючи активність аденілатциклази у лімфоцитах; стимулюють тканинний імунітет, підвищуючи фагоцитарну активність лейкоцитів; диференційовано впливають на Т-і В-лімфоцити.Метаболічні зміни в лімфоцитах при стимуляції їх лектинами наступають негайно, а віддалений ефект проявляється через добу та більше після контакту з лектином. Віддалені реакції включають посилення синтезу білка, РНК, синтез ДНК та розподіл лімфоцитів. Вони є індукторами утворення інтерферону лімфоцитами.

Лектини – складні білки, металовмісні глікопротеїни. Небілкові компоненти лектинів: вуглеводи, іони кальцію, марганцю, рідше цинку, магнію та інших металів.

Магній входить до складу металопротеїдів, складних білків, виступає активатором ферментів, діє на нервово-м'язову збудливість та функцію серця, виявляє судинорозширювальну дію, сприяє зниженню артеріального тиску, попереджає утворення каменів у нирках.

5. Складні білки

Прості білки побудовані лише з амінокислот. Складні білки побудовані з двох компонентів – простий білок та небілкова речовина, яка називається простетичною групою. Простетичні групи міцно пов'язані з білковою частиною молекули.

Класифікація складних білків залежить від будови простетичної групи.

1. Глікопротеїни (містять вуглеводи).
2. Ліпопротеїни (містять ліпіди).
3. Фосфопротеїни (містять фосфорну кислоту).
4. Хромопротеїни (містять забарвлену простетичну групу).
5. Металопротеїни (містять іони різних металів).
6. Нуклеопротеїни (містять нуклеїнові кислоти).

Глікопротеїни. Простетичні групи цих білків представлені вуглеводами та їх похідними.

Вуглеводи поділяються на три групи:

1. моносахариди (альдози, кетози);
2. олігосахариди (дисахариди, трисахариди тощо);
3. полісахариди (гомополісахариди, гетерополісахариди).

Гомополісахариди побудовані з моносахаридів тільки одного типу, а гетерополісахариди містять різні мономірні ланки.

Гомополісахариди за функцією бувають структурними та резервними.

Крохмаль - Резервний гомополісахарид рослини. Побудований із залишків глюкози з'єднаними між собою глікозидними зв'язками.

Глікоген — головний резервний гомополісахарид людини та вищих тварин. Побудований із залишків глюкози. Міститься у всіх органах та тканинах. Найбільша його кількість виявлена ​​у печінці та м'язах. Його молекула сильно розгалужена.

При гідролізі глікоген розщеплюється через низку проміжних продуктів до глюкози. В організмі людини міститься 2 типи вуглеводомістких білків - глікопротеїни. Вони відрізняються структурою та функціями.

Глікопротеїни містять від 1 до 30% вуглеводів, що міцно пов'язані з білковою частиною молекули. Вони представлені різними моносахаридами, їх ацетил-аміно-похідними, дезоксисахаридами, нейраміновими та сіаловими кислотами. Вони можуть бути представлені лінійними або розгалуженими олігосахаридами.

Функції глікопротеїнів:

1. більшість білків на зовнішній поверхні тваринних клітин (рецептори);
2. більшість синтезованих клітинних білків (інтерферони);
3. Більшість білків плазми крові (крім альбумінів):
   1. імуноглобуліни;
   2. групові речовини крові;
   3. фібриноген, протромбін;
   4. гаптоглобін, трансферин;
   5. церулоплазмін;
   6. мембранні ферменти;
   7. гормони (гонадотропін, кортикотропін).

   Зв'язок між вуглеводними компонентами та білковою частиною в глікопротеїнах ковалентно-глікозидний, через ВІН групи серину, треоніну, або NH групу лізину, аспарагіну, глутаміну.

   Протеоглікани.

   Вуглевод у цих білках становить основну частину молекули (до 95%). Вуглеводи представлені високомолекулярними гетерополісахаридами. Їх називають глікозаміногліканами - це лінійні нерозважені полімери. Вони побудовані з дисахаридних одиниць, що повторюються. Вуглеводи та білки в молекулах протеогліканів пов'язані глікозидними зв'язками через гідрокси-групи серину, треоніну та NH2-лізину, аспарагіну та глутаміну.

   Молекули протеогліканів чудово гідратуються завдяки великій кількості функціональних іонізованих груп. Цим пояснюється їхня еластичність, розтяжність, слизовий характер. Вони здатні також зв'язувати іони Nа+, тому беруть участь у регуляції водно-сольового обміну.

   Структурні та функціональні відмінності глікопротеїнів та протеогліканів.

   Глікопротеїни

   Протеоглікани

   Структурні компоненти простетичних груп

   Прості та складні білки

   Простими називаються білки, які при гідроліз розпадаються тільки на амінокислоти. Назва є досить умовною, оскільки більшість так званих простих білків у клітинах пов'язані з іншими молекулами небілкової будови.

   Проте традиційно виділяють такі групи простих білків:

   1. Гістони – низькомолекулярні основні білки, беруть участь у упаковці ДНК клітини, є дуже консервативними білками, мутації у яких згубні. Виділяють п'ять фракцій гістонів: фракція Н1 – багаті на лізин, фракції Н2а та Н2б – помірно багаті на лізин, фракції Н3 та Н4 – багаті на аргінін. Амінокислотна послідовність гістонів мало змінилася в процесі еволюції, гістони ссавців, рослин та дріжджів дуже подібні один до одного.Наприклад, Н4 людини та пшениці відрізняються лише кількома амінокислотами, до того ж розмір молекули білка та її полярність досить постійні. З цього можна зробити висновок, що гістони були оптимізовані ще в епоху загального попередника тварин, рослин і грибів (понад 700 млн років тому). Хоча з того часу в гістонових генах відбувалися незліченні точкові мутації, всі вони, очевидно, призводили до вимирання мутантних організмів.

   2. Протаміни – група найпростіших низькомолекулярних білків, що мають виражені основні властивості за рахунок вмісту 60–85% аргініну, добре розчиняються у воді, є аналогами гістонів, але щільніше упаковують ДНК у сперматозоїдах хребетних, щоб уникнути розривів при розподілі клітин.

   3. Проламіни - білки злаків, містять 20-25% глутамінової кислоти і 10-15% проліну, розчиняються в 60-80% спирті, тоді як інші білки в цих умовах випадають в осад. У проламін майже повністю відсутній лізин, що істотно знижує харчову цінність рослинних білків.

   4. Глютеїни - також білки рослинного походження, складають основну масу клейковини злаків.

   5. Альбуміни – білки крові, складають більше половини білків крові, відносяться до глобулярних білків, розчинні у воді та слабких розчинах солей, випадають в осад у насиченому розчині (NH₄)₂SO₄, ізоелектрична точка – 4,7, мають високий негативний заряд при рН крові. Альбумін крові людини складається з одного поліпептидного ланцюга, що включає 584 амінокислотних залишків з підвищеним вмістом аспарагінової та глутамінової кислот. У молекулі є три гомологічних домену, що повторюються, кожен з яких містить шість дисульфідних містків.Можна припустити, що під час еволюції ген, який детермінує цей білок, двічі дуплікувався. Альбумін обумовлює основний осмотичний тиск крові (його називають онкотичним) і має здатність зв'язувати ліпофільні речовини, внаслідок чого він може транспортувати жирні кислоти, білірубін, лікарські речовини, деякі стероїдні гормони, вітаміни, іони кальцію та магнію. Альбуміни існують і в рослинних клітинах, там вони характеризуються підвищеним вмістом метіоніну та триптофану.

   6. Глобуліни – глобулярні білки плазми крові, розчиняються лише у слабкому розчині NaCl, у ненасиченому розчині (NH₄)₂SO₄ випадають в осад, у результаті їх можна відокремити від альбумінів. Співвідношення альбумінів та глобулінів – важлива біохімічна характеристика крові, що зберігається на постійному рівні. Глобуліни при електрофорезі ділять на кілька фракцій:

   α₁ – антитрипсин, антихімотрипсин, протромбін, транскортин, який переносить кортикостероїди, переносник прогестерону, тироксин-переносить глобулін;

   α₂ – антитромбін, холінестераза, плазміноген, макроглобулін, що зв'язує протеїнази та переносить іони цинку, ретинол-переносить білок, вітамін D-переносить білок;

   β – містить трансферин, що переносить залізо, церулоплазмін, мідь, фібриноген, глобулін, що переносить статеві гормони, транскобаламін, що переносить вітамін В₁₂, С-реактивний протеїн, що активує систему комплементу;

   Існують також глобуліни рослин, вони характеризуються підвищеним вмістом аргініну, аспарагіну та глутаміну і складаються з двох фракцій.

   7.Склеропротеїди - білки, нерозчинні або обмежено розчинні у воді, водних розчинах нейтральних солей, етанолі та сумішах етанолу з водою. Це фібрилярні білки (кератини, колаген, фіброїн та ін.), Вони відрізняються високою стійкістю до хімічних реактивів, дії протеолітичних ферментів та виконують в організмі структурну функцію.

   8. Токсичні білки – токсини отрути змій, скорпіонів, бджіл. Вони характеризуються дуже низькою молекулярною масою.

   Складні білки – це білки, що при гідролізі розпадаються на амінокислоти та небілкову речовину. Якщо небілкова речовина міцно пов'язана з білковим компонентом, його називають простетичною групою.

   Складні білки поділяються на типи, залежно від небілкового компонента.

   Хромопротеїди – містять як простетичну групу забарвлену речовину.

   Ділять на три групи:

   а) гемопротеїди (залізопорфірини) – гемоглобін, міоглобін, цитохроми, каталаза, пероксидаза,

   в) флавопротеїди – ФАД та ФМН, що входять до складу оксидоредуктаз.

   Металопротеїди - містять крім білка іони якогось одного або декількох металів. До них відносяться білки, що містять негемінове залізо, а також білки, координаційно пов'язані з атомами металів у складі складних білків-ферментів:

   а) феритин - високомолекулярний водорозчинний складний білок, що містить близько 20% заліза, зосереджений у селезінці, печінці, кістковому мозку, виконує роль депо заліза в організмі. Залізо у феритині знаходиться в окисленій формі (FeO·OH)₈· (FeO · PO₃H₂), причому атоми заліза координаційно зв'язуються з атомами азоту пептидних груп;

   б) трансферин – входить до складу фракції β-глобулінів, містить 0,13% заліза, є переносником заліза в організмі.Атом заліза з'єднується з білком координаційними зв'язками гідроксильних груп тирозину.

   Фосфопротеїди – білки, що містять фосфорну кислоту, приєднану складноефірним зв'язком до гідроксильних радикалів серину та треоніну. Зміст фосфорної кислоти досягає у фосфопротеїдів 1%. Виконують поживну функцію, запасаючи фосфор для побудови кісткової та нервової тканини.

   Представниками фосфопротеїдів є:

   а) Вітелін - білок яєчного жовтка;

   б) іхтулін - фосфопротеїд ікри риб.

   в) казеїноген - фосфопротеїд молока, існує у вигляді розчинної солі з Са 2+ , при створаження молока Са 2 + від'єднується і казеїн випадає в осад;

   Ліпопротеїди – білки, що містять як простетичну групу нейтральні жири, вільні жирні кислоти, фосфоліпіди, холестериди. Ліпопротеїди входять до складу цитоплазматичної мембрани та внутрішньоклітинних мембран ядра, мітохондрій, ендоплазматичного ретикулуму, а також присутні у вільному стані (переважно у плазмі крові). Ліпопротеїди стабілізуються нековалентними зв'язками різної природи.

   Ліпопротеїди плазми мають характерну будову: всередині знаходиться жирова крапля (ядро), що містить неполярні ліпіди (тріацилгліцериди, етерифікований холестерин); жирова крапля оточена оболонкою, до складу якої входять фосфоліпіди та вільний холестерин, полярні групи яких звернені до води, а гідрофобні занурені у ядро; білкова частина представлена ​​білками, які називаються апопротеїнами. Апопротеїни відіграють вирішальну роль у функціонуванні ліпопротеїнів: вони служать молекулами впізнавання для мембранних рецепторів та необхідними партнерами для ферментів та білків, які беруть участь у метаболізмі та обміні ліпідів.

   Ліпопротеїди плазми ділять на кілька груп:

   - хіломікрони (ХМ), здійснюють транспорт ліпідів з клітин кишечника в печінку та тканини;

   - пре-β-ліпопротеїди (ліпопротеїди дуже низької щільності – ЛПДНЩ), здійснюють транспорт ліпідів, що синтезуються в печінці;

   - β-ліпопротеїди (ліпопротеїди низької щільності – ЛПНЩ), здійснюють транспорт холестерину в тканині;

   - α-ліпопротеїди (ліпопротеїди високої щільності – ЛПВЩ), здійснюють транспорт холестерину з тканин у печінку, видаляють надлишок холестерину з клітин, є донором апопротеїнів для інших ліпопротеїнів.

   Чим більше ліпідне ядро, тобто чим більшу частину становлять неполярні ліпіди, тим менша щільність ліпопротеїнового комплексу. Хіломікрони не можуть проникати всередину судинної стінки через свої великі розміри, а ЛПВЩ, ЛПНЩ і частково ЛПДНЩ можуть. Однак ЛПВЩ через свій малий розмір легше видаляються зі стінки через лімфатичну систему, крім того вони мають більш високий відсоток білка і фосфоліпідів і метаболізуються швидше, ніж багаті холестерином і триацилгліцеридами ЛПНГ і ЛПДНЩ.

   Глікопротеїди – містять вуглеводи та їх похідні, міцно пов'язані з білковою частиною молекули. Вуглеводні компоненти, крім інформативної (імунологічної) функції, значно підвищують стабільність молекул до різноманітних хімічних, фізичних впливів і оберігають їх від дії протеїназ.

   Глікозильованими найчастіше є білки зовнішньої сторони цитоплазматичної мембрани і білки, що секретуються з клітини. Зв'язок між вуглеводним компонентом і білковою частиною різних глікопротеїдів здійснюється за допомогою зв'язку через одну з трьох амінокислот: аспарагін, серин або треонін.

   До глікопротеїнів відносяться всі білки плазми, крім альбумінів, глікопротеїди цитоплазматичної мембрани, деякі ферменти, деякі гормони, глікопротеїни слизових оболонок, антифризи крові антарктичних риб.

   Прикладом глікопротеїнів є імуноглобуліни – сімейство Y-подібних глікопротеїнів, у яких обидві вершини можуть пов'язувати антиген. Імуноглобуліни в організмі знаходяться у вигляді мембранних білків на поверхні лімфоцитів та у вільному вигляді у плазмі крові (антитіла). Молекула IgG є великим тетрамером з двох ідентичних важких ланцюгів (Н-ланцюгів) і двох ідентичних легких ланцюгів (L-ланцюгів). В обох Н-ланцюгах є ковалентно пов'язаний олігосахарид. Тяжкі ланцюги IgG складаються з чотирьох глобулярних доменів V, С₁, З₂, З₃, Легкі ланцюги - з двох глобулярних доменів V і С. Літера С означає константні області, V – варіабельні. Обидва важкі ланцюги, а також важкий ланцюг з легким, пов'язані дисульфідними містками. Домени всередині також стабілізовані дисульфідними містками.

   Домени мають довжину близько 110 амінокислотних залишків і мають взаємну гомологію. Така структура, мабуть, виникла завдяки дуплікації гена. У центральній області молекули імуноглобуліну розташована шарнірна ділянка, яка надає антитілам внутрішньомолекулярної рухливості. Імуноглобуліни розщеплюються ферментом папаїном на два F_ab та один F_c-Фрагмент. Обидва F_ab-фрагменти складаються з одного L-ланцюга та N-кінцевої частини Н-ланцюга і зберігають здатність зв'язувати антиген. F_c-Фрагмент складається з С-кінцевої половини обох Н-ланцюгів.Ця частина IgG виконує функції зв'язування з клітинною поверхнею, взаємодії із системою комплементу та бере участь у перенесенні імуноглобулінів клітинами.

   Глікофорин – глікопротеїн мембрани еритроцитів, містить близько 50% вуглеводів у формі довгого полісахаридного ланцюга, ковалентно приєднаного до одного з кінців поліпептидного ланцюга. Вуглеводний ланцюг виступає назовні із зовнішньої сторони мембрани, він містить антигенні детермінанти, що визначають групу крові, крім того, на ній є ділянки, що зв'язують деякі патогенні віруси. Поліпептидний ланцюг занурений всередину мембрани, розташований у середині молекули глікофорину гідрофобна пептидна ділянка проходить через ліпідний бішар, полярний кінець з негативно зарядженими залишками глутамату та аспартату занурений у цитоплазму.

   Протеоглікани – відрізняються від глікопротеїдів співвідношенням вуглеводної та білкової частини. У глікопротеїдах велика молекула білка в деяких місцях глікозильована вуглеводними залишками, протеоглікани складаються з довгих вуглеводних ланцюгів (95%), пов'язаних з невеликою кількістю білка (5%). Протеоглікани є основною субстанцією міжклітинного матриксу сполучної тканини, їх також називають глікозаміногліканами, мукополісахаридами. Вуглеводна частина представлена ​​лінійними нерозгалуженими полімерами, побудованими з дисахаридних одиниць, що повторюються, до їх складу обов'язково входять залишки мономеру глюкозаміну або галактозаміну і D- або L-ідуронова кислота.

   До складу протеогліканів входить 0,04% кремнію, тобто на 130-280 ланок тварин протеогліканів, що повторюються, припадає один атом цього елемента, у представників рослинного царства вміст кремнію в пектинах приблизно в п'ять разів вище. Припускають, що ортокремнієва кислота Si(OH)₄ реагує з гідроксильними групами вуглеводів, внаслідок чого утворюються ефірні зв'язки, які можуть відігравати роль містків між ланцюгами:

   Окремі представники протеогліканів:

   1. Гіалуронова кислота – дуже поширений протеоглікан. Він присутній у сполучній тканині тварин, склоподібному тілі ока, у синовіальній рідині суглобів. Крім того, вона синтезується різними бактеріями. Основні функції гіалуронової кислоти – зв'язування води у міжклітинному просторі, утримування клітин у желеподібному матриксі, мастильні властивості та здатність пом'якшувати удари, участь у регуляції проникності тканин. Частка білка – 1-2%.

   Дисахаридна ланка складається з залишку глюкуронової кислоти та залишку N-ацетилглюкозаміну, пов'язаних β(1→3) глікозидним зв'язком, між собою дисахаридні ланки з'єднані β(1→4) глікозидним зв'язком. Завдяки присутності β(1→3)-зв'язків молекула гіалуронової кислоти, що налічує кілька тисяч моносахаридних залишків, приймає конформацію спіралі. На один виток спіралі припадає три дисахаридні блоки. Локалізовані на зовнішній стороні спіралі гідрофільні карбоксильні групи залишків глюкуронової кислоти можуть зв'язувати іони Са2+. За рахунок сильної гідратації цих груп гіалуронова кислота та інші протеоглікани при утворенні гелів пов'язують 10000-кратний об'єм води.

   залишок глюкуронної кислоти + залишок N-ацетилглюкозаміну

   2. Хондроїтинсульфати – відрізняються від гіалуронової кислоти тим, що замість N-ацетилглюкозаміну в ній міститься N-ацетилгалактозамін-4(або 6)-сульфат. Хондроїтин-4-сульфат локалізований переважно в хрящах, кістках, рогівці ока та хрящі ембріона. Хондроїтин-6-сульфат – у шкірі, сухожиллях, зв'язках, пупковому канатиці, серцевих клапанах.

   3.Гепарин – антикоагулянт крові та лімфи ссавців, синтезується опасистими клітинами, які є елементом сполучної тканини. З протеогліканами його поєднує хімічна структура – ​​дисахаридна ланка складається з залишку глюкуронат-2-сульфату та залишку N-ацетил-глюкозамін-6-сульфату. Існують кілька видів гепаринів, що трохи відрізняються за будовою. Гепарин дуже міцно пов'язаний із білком. Вуглеводний ланцюг гепарину та хондроїтинсульфатів приєднується до білка через О-глікозидний зв'язок, що з'єднує кінцевий вуглеводний залишок та залишок серину білкової молекули.

   4. Муреїн – основний структурний полісахарид клітинних стінок мікробів. У муреїні чергуються залишки двох різних моносахаридів, пов'язаних у положенні β(1→4): N-ацетилглюкозаміну та характерної для муреїну N-ацетилмурамової кислоти. Остання є простим ефіром молочної кислоти з N-ацетилглюкозаміном. У клітинній стінці карбоксильна група молочної кислоти пов'язана амідним зв'язком з пента-пептидом, який з'єднує окремі ланцюги муреїну в тривимірну сітчасту структуру.

   Нуклеопротеїди – складні білки, у яких ролі небілкової частини виступають нуклеїнові кислоти.

   Незважаючи на таке різноманіття білків, що існує в клітинах, природа насправді не перебирала всі можливі поєднання амінокислот. Більшість білків походить від обмеженого числа предкових генів.

   Гомологічними називаються білки, що виконують у різних видів однакові функції, наприклад, гемоглобін у всіх хребетних здійснює транспорт кисню, цитохром з у всіх клітинах бере участь у процесах біологічного окиснення.

   Гомологічні білки більшості видів:

   а) мають однакову чи дуже близьку молекулярну масу;

   б) у багатьох положеннях містять одні й самі амінокислоти, звані інваріантними залишками;

   в) у деяких положеннях спостерігаються значні відмінності в амінокислотній послідовності, так звані варіабельні області;

   г) містять гомологічні послідовності - сукупність подібних характеристик в амінокислотній послідовності порівнюваних білків; крім ідентичних амінокислот, ці послідовності містять хоч і різні, але близькі за фізико-хімічними властивостями амінокислотні радикали.

   Порівняння амінокислотної послідовності гомологічних білків виявило:

   1) консервативні, інваріантні амінокислотні залишки важливі для формування унікальної просторової структури та біологічної функції даних білків;

   2) наявність гомологічних білків говорить про загальне еволюційне походження видів;

   3) число варіабельних амінокислотних залишків у гомологічних білках пропорційно філогенетичним відмінностям між порівнюваними видами;

   4) у деяких випадках навіть невеликі зміни амінокислотної послідовності можуть спричинити порушення властивостей та функцій білків;

   5) проте далеко не всі зміни амінокислотної послідовності спричиняють порушення біологічних функцій білків;

   6) найбільші порушення структури та функції білків виникають при заміні амінокислот входять у ядро ​​згортання білка, що входять до складу активного центру, на ділянках перетину поліпептидного ланцюга при утворенні третинної структури.

   Білки, що мають гомологічні ділянки поліпептидного ланцюга, подібну конформацію та споріднені функції, виділяють у сімейства білків. Наприклад, серинові протеїнази - сімейство білків, що виконують функцію протеолітичних ферментів. Деякі амінокислотні заміни призвели до зміни субстратної специфічності цих білків і виникненню функціонального різноманіття всередині сімейства.

   Сподобалася стаття? Додай її в закладку (CTRL+D) і не забудь поділитися з друзями: